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== Historia == La tropomiosina fue descripta por primera vez por Kenneth Bailey en 1946. Su función en la contracción muscular fue estudiada por Setsuro Ebashi, Fumiko Ebashi y Ayako Kodama en 1967.
Fuentes: es.wikipedia.org
La troponina es una proteína globular de gran peso molecular y tres subunidades, presente en el sarcoplasma de las fibras de los músculos estriados, es decir del músculo cardiaco y del músculo esquelético.
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== Estructura == Cada una de sus tres subunidades son de estructura terciaria prácticamente globular (excepto la subunidad C, que presenta una porción fibrosa doble helicoidal con extremos globulares) y reciben un nombre específico, que está directamente relacionado con la característica funcional que llevan a cabo. Así, la proteína está constituida por las troponinas "T", "I" y "C" de pesos moleculares aproximados y respectivamente de 37, 23 y 18 kilodaltons. La troponina T (Tn T) recibe esta denominación porque su función es fijar el complejo proteico a la tropomiosina. Se trata de la subunidad mayoritaria de la proteína y está presente en dos fracciones celulares: una soluble libre en el citoplasma y otra unida al sistema fibrilar. Existen tres isoformas de Tn T que difieren entre sí en 6 a 11 residuos de aminoácidos que son altamente polares: la troponina T tipo 1(TNNT1), presente en el músculo esquelético de contracción lenta, la troponina T tipo 2 (TNNT2) localizada en el músculo cardíaco, y la troponina T tipo 3 (TNNT3) que actúa en el músculo esquelético de contracción rápida. La subunidad C (Tn C) debe su nombre al hecho de ser capaz de ligar iones de calcio (Ca2+) (cada mol de proteína une dos mol de Ca2+). Existen dos isoformas que son codificadas por genes diferentes de copia única: troponina C tipo 1 lenta (TNNC1) y troponina C tipo 2 rápida (TNNC2). La estructura cristalográfica muestra una proteína con forma de mancuerna que consta de cuatro manos EF, dominios estructurales específicos para la unión de calcio.
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Cada dominio presenta motivos hélice-bucle-hélice básica, dos situados en el extremo carboxilo que se unen a calcio (Ca2+ ) y magnesio (Mg2+) competitivamente y otros dos lugares de regulación específica de Ca2+ en el extremo amino. La troponina I (Tn I) recibe esta denominación porque parece inhibir tanto la actividad de la miosina ATPasa como la unión actinmiosina. Esta subunidad presenta tres isoformas que son específicas de tejidos humanos: la troponina I tipo 1 (TNNI1) localizada en el músculo esquelético de contracción lenta, la troponina I tipo 2 (TNNI2) que se encuentra en el mismo tejido muscular pero es de contracción rápida y finalmente la troponina I tipo 3 (TNNI3) cardíaca. La isoforma cardíaca, una de las más importantes por las funciones diagnósticas que puede realizar, consta de 32 aminoácidos adicionales en el extremo amino, los cuales le confieren cardioespecificidad. Esta región aminoterminal contiene dos residuos de serina cuya fosforilación por la proteína-quinasa dependiente de Adenosín monofosfato cíclico (AMPc) participa en la contracción muscular promovida por antagonistas β-adrenérgicos del corazón. Al tratarse la troponina de un trímero prácticamente globular no se extiende a lo largo de todo el filamento, sino que nos encontramos una unidad completa de proteína por cada siete monómeros de actina G. Este complejo se puede disociar a altas concentraciones (6 M) de urea o ácido etilendiaminotetraacético (EDTA).
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Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
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